Przyczyny powstawania chorób krążka międzykręgowego, zwanego potocznie dyskiem, w aspekcie zaburzeń budowy i funkcji kolagenu ludzkiego
##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##
##plugins.themes.bootstrap3.article.main##
Abstrakt
Streszczenie: Dla oszacowania wpływu choroby krążka międzykręgowego na przejście kolagenu z helisy w spiralę (coil) i na morfologię kolagenu w tkankach pobranych od pacjentów podczas operacji neurochirurgicznej stosowano różnicową kalorymetrię skaningową (ang. DSC). Pobrano 40 krążków międzykręgowych od pacjentów ze zwyrodnieniową chorobą krążka międzykręgowego, poddanych operacji z powodu bólu w dolnej części pleców. Pacjenci byli w wieku od 20 do 70 lat. Podczas badań DSC materiał utrzymywano w stanie wilgotnym. Dane pozwalają na porównanie stabilności termicznej tkanki kolagenowej od zdrowych pacjentów i pacjentów cierpiących na chorobę krążka międzykręgowego. W pracy omówiono porównanie pomiędzy przejściem z helisy w spiralę pod wpływem ciepła w przypadku włókien kolagenowych od pacjentów z chorobą krążka międzykręgowego i włókien kolagenowych od zdrowych osób. Szybkość ogrzewania ma wpływ na położenie kolagenu w tkankach krążka przy temperaturach powodujących degenerację. Wyższa temperatura przejścia helisy w spiralę w przypadku kolagenu w krążkach zwyrodniałych sugeruje, że dochodzi do dodatkowego tworzenia połączeń krzyżowych pomiędzy włóknami kolagenowymi. Temperatury denaturacji kolagenu w zwyrodniałych krążkach u mężczyzn mają niższe wartości niż w przypadku krążków u kobiet. Choroba krążka międzykręgowego wywołuje zmiany w budowie kolagenu i prowadzi do tworzenia dodatkowych połączeń krzyżowych pomiędzy włóknami kolagenu.
Pobrania
##plugins.themes.bootstrap3.article.details##
Copyright: © Medical Education sp. z o.o. This is an Open Access article distributed under the terms of the Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0). License (https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/), allowing third parties to copy and redistribute the material in any medium or format and to remix, transform, and build upon the material, provided the original work is properly cited and states its license.
Address reprint requests to: Medical Education, Marcin Kuźma (marcin.kuzma@mededu.pl)
Bibliografia
2. Fraser R.D.B., MacRea T.P., Suzuki E.: Chain conformation in the collagen molecule. J. Mol. Biol. 1979, 129: 463-481.
3. Bella J., Eaton M., Brodsky B., Berman H.M.: Crystal and molecular structure of collagen-like peptide at 1.9 A-resolution. Science 1994, 266: 75-81.
4. Privalov P.L.: Stability of proteins which do not present a single co-operative system. Advan. Protein Chem. 1982, 25: 1-104.
5. Burjanadze T.V.: Thermodynamic substantiation of waterbridged collagen structure. Biopolymers 1992, 32: 941-949.
6. Flory P.J., Garrett R.R.: Phase transition in collagen and gelatin systems. J. Am. Chem. Soc. 1958, 80: 4836-4845.
7. Bigi A., Cojazzi G., Roveri N., Koch M.H.J.: Differential scanning calorimetry and X-ray diffraction study of tendon collagen thermal denaturation. Int. J. Biol. Macromol. 1987, 9: 363-367.
8. Luescher M., Ruegg M., Scjindler P.: Efect of hydration on thermal stability of tropocollagen and its fect of hydration on thermal stability of tropocollagen and its dependence on the presents of neutral salts. Biopolymers 1974, 13: 2489-2503.
9. Sionkowska A., Kamińska A.: Thermal helix-coil transition in UV irradiated collagen from rat tail tendon. Int. J. Biol. Macromol. 1999, 24: 337-340.
10. Usha R., Ramasami T.: The effects of urea and n-propanol on collagen denaturation: using DSC, circular dichroism and viscosity. Termochimica Acta 2004, 409: 2001-2006.
11. Doman I., Illes T.: Thermal analysis of the human intervertebral disc. Journal of Biochemical and Biophysical Methods 2004, 61: 207-214.